Lehrbuch der Biochemie
von: Donald Voet, Judith G. Voet, Charlotte W. Pratt
Wiley-VCH, 2019
ISBN: 9783527821235
Sprache: Deutsch
1494 Seiten, Download: 117408 KB
Format: Online-Lesen, PDF
geeignet für:
Cover | 1 | ||
Titelseite | 5 | ||
Impressum | 6 | ||
Die Autoren | 7 | ||
Geleitwort | 9 | ||
Vorwort | 10 | ||
Übersetzer | 14 | ||
Danksagung | 15 | ||
Zusatzmaterial für Studierende und Lehrkräfte im Internet | 18 | ||
Inhaltsübersicht | 20 | ||
Inhaltsverzeichnis | 21 | ||
Teil I Einführung | 31 | ||
Kapitel 1 Einführung in die Chemie des Lebens | 33 | ||
1.1 Der Ursprung des Lebens | 33 | ||
1.1.1 Biomoleküle entstehen aus unbelebter Materie | 34 | ||
1.1.2 Komplexe, sich selbst replizierende Systeme entwickelten sich aus einfachen Molekülen | 36 | ||
1.2 Zelluläre Strukturen | 37 | ||
1.2.1 Zellen führen Stoffwechselreaktionen aus | 37 | ||
1.2.2 Es gibt zwei Arten von Zellen: Prokaryoten und Eukaryoten | 39 | ||
1.2.3 Molekülanalysen offenbaren drei Abstammungsdomänen von Organismen | 40 | ||
1.2.4 Organismen entwickeln sich weiter | 42 | ||
1.3 Thermodynamik | 44 | ||
1.3.1 Der Erste Hauptsatz der Thermodynamik: Die Energie bleibt erhalten | 44 | ||
1.3.2 Der Zweite Hauptsatz der Thermodynamik: Die Entropie nimmt ständig zu | 45 | ||
1.3.3 Die Freie Enthalpieänderung bestimmt die Spontaneität eines Prozesses | 47 | ||
1.3.4 Freie Enthalpieänderungen können aus den Konzentrationen der Reaktanten und Produkte berechnet werden | 49 | ||
1.3.5 Das Leben erreicht Homöostase, indem es den Gesetzen der Thermodynamik gehorcht | 52 | ||
Kapitel 2 Wasser | 59 | ||
2.1 Physikalische Eigenschaften von Wasser | 59 | ||
2.1.1 Wasser ist ein polares Molekül | 60 | ||
2.1.2 Hydrophile Stoffe lösen sich in Wasser | 63 | ||
2.1.3 Der hydrophobe Effekt lässt apolare Stoffe in Wasser aggregieren | 64 | ||
2.1.4 Wasser bewegt sich durch Osmose und gelöste Stoffe bewegen sich durch Diffusion | 67 | ||
2.2 Chemische Eigenschaften von Wasser | 69 | ||
2.2.1 Wasser dissoziiert in H+- und OH?-Ionen | 69 | ||
2.2.2 Säuren und Basen verändern den pH-Wert | 71 | ||
2.2.3 Puffer können Änderungen des pH-Werts verhindern | 75 | ||
Teil II Biomoleküle | 83 | ||
Kapitel 3 Nucleotide, Nucleinsäuren und genetische Information | 85 | ||
3.1 Nucleotide | 86 | ||
3.2 Einführung in die Nucleinsäurestruktur | 89 | ||
3.2.1 Nucleinsäuren sind Polymere aus Nucleotiden | 89 | ||
3.2.2 DNA bildet eine Doppelhelix | 90 | ||
3.2.3 RNA ist eine einzelsträngige Nucleinsäure | 94 | ||
3.3 Übersicht über die Nucleinsäurefunktion | 94 | ||
3.3.1 DNA ist Träger der genetischen Information | 95 | ||
3.3.2 Gene steuern die Proteinsynthese | 95 | ||
3.4 Nucleinsäuresequenzierung | 97 | ||
3.4.1 Restriktionsendonucleasen schneiden die DNA an spezifischen Sequenzen | 98 | ||
3.4.2 Die Elektrophorese trennt Nucleinsäuren entsprechend ihrer Größe | 100 | ||
3.4.3 Die klassische Sequenzierung verwendet die Kettenabbruchmethode | 101 | ||
3.4.4 Sequenzierungstechniken der nächsten Generation sind massiv parallel | 104 | ||
3.4.5 Es wurden vollständige Genome sequenziert | 105 | ||
3.4.6 Evolution ergibt sich durch Sequenzmutationen | 108 | ||
3.5 Manipulierung der DNA | 111 | ||
3.5.1 Eine klonierte DNA ist eine vervielfältigte Kopie | 112 | ||
3.5.2 DNA-Bibliotheken sind Sammlungen klonierter DNA | 115 | ||
3.5.3 DNA wird mithilfe der Polymerasekettenreaktion vervielfältigt | 117 | ||
3.5.4 Die rekombinante DNA-Technologie hat zahlreiche praktische Anwendungen | 118 | ||
Kapitel 4 Aminosäuren | 131 | ||
4.1 Aminosäurestrukturen | 133 | ||
4.1.1 Aminosäuren sind dipolare Ionen | 133 | ||
4.1.2 Aminosäuren sind über Peptidbindungen verknüpft | 133 | ||
4.1.3 Die Seitenketten der Aminosäuren sind unpolar, polar oder geladen | 136 | ||
4.1.4 Die pK-Werte der ionisierbaren Gruppen sind abhängig von benachbarten Gruppen | 138 | ||
4.1.5 Die Namen der Aminosäuren werden abgekürzt | 139 | ||
4.2 Stereochemie | 140 | ||
4.3 Aminosäurederivate | 144 | ||
4.3.1 Proteinseitenketten können verändert werden | 144 | ||
4.3.2 Einige Aminosäuren sind biologisch aktiv | 145 | ||
Kapitel 5 Proteine: Primärstruktur | 151 | ||
5.1 Diversität von Polypeptiden | 151 | ||
5.2 Proteinreinigung | 154 | ||
5.2.1 Zur Proteinreinigung ist eine Strategie nötig | 154 | ||
5.2.2 Durch Aussalzen kann man Proteine aufgrund ihrer Löslichkeit trennen | 157 | ||
5.2.3 Bei der Chromatographie kommt es zur Wechselwirkung mit der mobilen und stationären Phase | 158 | ||
5.2.4 Elektrophorese trennt Moleküle entsprechend ihrer Ladung und Größe | 162 | ||
5.2.5 Die Ultrazentrifugation trennt Makromoleküle nach ihrer Masse | 164 | ||
5.3 Proteinsequenzierung | 165 | ||
5.3.1 Im ersten Schritt werden Untereinheiten getrennt | 167 | ||
5.3.2 Spaltung von Polypeptidketten | 170 | ||
5.3.3 Edman-Abbau entfernt Aminosäuren vom N-Terminus eines Peptids | 171 | ||
5.3.4 Massenspektrometrie zur Bestimmung der Peptidsequenz | 173 | ||
5.3.5 Rekonstruierte Proteinsequenzen werden in Datenbanken gesammelt | 176 | ||
5.4 Evolution von Proteinen | 177 | ||
5.4.1 Proteinsequenzen decken evolutionäre Verwandtschaften zwischen Proteinen auf | 178 | ||
5.4.2 Proteine entwickelten sich durch Verdopplung von Genen oder Gensegmenten weiter | 181 | ||
Kapitel 6 Dreidimensionale Struktur von Proteinen | 193 | ||
6.1 Sekundärstruktur | 194 | ||
6.1.1 Die planare Peptidgruppe schränkt Polypeptidkonformationen ein | 194 | ||
6.1.2 Die häufigsten regulären Sekundärstrukturen sind die ?-Helix- und die ?-Faltblattstruktur | 197 | ||
6.1.3 Faserproteine haben eine sich wiederholende Sekundärstruktur | 202 | ||
6.1.4 Die meisten Proteine enthalten nicht repetitive Strukturen | 207 | ||
6.2 Tertiärstruktur | 208 | ||
6.2.1 Proteinstrukturen werden mithilfe der Röntgenkristallographie, Kernspinresonanz oder der Kryoelektronenmikroskopie bestimmt | 208 | ||
6.2.2 Die Anordnung der Seitenketten hängt von der Polarität ab | 213 | ||
6.2.3 Tertiärstrukturen enthalten Kombinationen von Sekundärstrukturen | 215 | ||
6.2.4 Die Struktur ist besser konserviert als die Sequenz | 218 | ||
6.2.5 Die Strukturbioinformatik liefert die Mittel zur Speicherung, Visualisierung und zum Vergleich von Proteinstrukturinformationen | 219 | ||
6.3 Quartärstruktur und Symmetrie | 222 | ||
6.4 Proteinfaltung und Stabilität | 224 | ||
6.4.1 Proteine werden durch mehrere Kräfte stabilisiert | 225 | ||
6.4.2 Proteine können denaturiert und renaturiert werden | 227 | ||
6.4.3 Proteine sind dynamisch | 228 | ||
6.5 Proteinfaltung | 230 | ||
6.5.1 Proteinfaltungsmechanismen | 231 | ||
6.5.2 Molekulare Chaperone helfen bei der Proteinfaltung | 234 | ||
6.5.3 Manche Krankheiten werden durch fehlgefaltete Proteine hervorgerufen | 239 | ||
Kapitel 7 Proteinfunktion: Myoglobin und Hämoglobin, Muskelkontraktion und Antikörper | 251 | ||
7.1 Sauerstoffbindung an Myoglobin und Hämoglobin | 251 | ||
7.1.1 Myoglobin ist ein monomeres, sauerstoffbindendes Protein | 252 | ||
7.1.2 Hämoglobin ist ein Tetramer mit zwei Konformationen | 256 | ||
7.1.3 Sauerstoff bindet kooperativ an Hämoglobin | 259 | ||
7.1.4 Beide Konformationen des Hämoglobins unterscheiden sich in ihrem Sauerstoffbindungsverhalten | 262 | ||
7.1.5 Mutationen können die Struktur und Funktion des Hämoglobins beeinträchtigen | 270 | ||
7.2 Muskelkontraktion | 273 | ||
7.2.1 Muskulatur besteht aus ineinander greifenden dicken und dünnen Filamenten | 273 | ||
7.2.2 Muskelkontraktion kommt durch die Wanderung der Myosinköpfe entlang der dünnen Filamente zustande | 282 | ||
7.2.3 In Nichtmuskelzellen bildet Actin Mikrofilamente | 284 | ||
7.3 Antikörper | 286 | ||
7.3.1 Antikörper haben konstante und variable Regionen | 287 | ||
7.3.2 Antikörper erkennen eine enorme Vielfalt von Antigenen | 289 | ||
Kapitel 8 Kohlenhydrate | 299 | ||
8.1 Monosaccharide | 299 | ||
8.1.1 Monosaccharide sind Aldosen und Ketosen | 300 | ||
8.1.2 Monosaccharide unterscheiden sich in Konfiguration und Konformation | 301 | ||
8.1.3 Zucker können modifiziert und kovalent verknüpft werden | 304 | ||
8.2 Polysaccharide | 307 | ||
8.2.1 Lactose und Saccharose sind Disaccharide | 307 | ||
8.2.2 Strukturpolysaccharide: Cellulose und Chitin | 308 | ||
8.2.3 Speicherpolysaccharide: Stärke und Glykogen | 311 | ||
8.2.4 Glykosaminoglykane bilden hoch hydratisierte Gele | 313 | ||
8.3 Glykoproteine | 316 | ||
8.3.1 Proteoglykane enthalten Glykosaminoglykane | 316 | ||
8.3.2 Die Bakterienzellwand besteht aus Peptidoglykan | 317 | ||
8.3.3 Viele eukaryotische Proteine sind glykosiliert | 319 | ||
8.3.4 Oligosaccharide können die Struktur, Funktion und Erkennung von Glykoproteinen bestimmen | 322 | ||
Kapitel 9 Lipide und biologische Membranen | 329 | ||
9.1 Klassifizierung der Lipide | 329 | ||
9.1.1 Die Eigenschaften von Fettsäuren hängen von ihren Kohlenwasserstoffketten ab | 330 | ||
9.1.2 Triacylglycerine enthalten drei veresterte Fettsäuren | 331 | ||
9.1.3 Glycerophospholipide sind amphiphil | 333 | ||
9.1.4 Sphingolipide sind Aminoalkoholderivate | 336 | ||
9.1.5 Steroide enthalten vier fusionierte Ringe | 339 | ||
9.1.6 Andere Lipide übernehmen eine Vielzahl von Stoffwechselaufgaben | 342 | ||
9.2 Lipiddoppelschichten | 345 | ||
9.2.1 Die Bildung von Doppelschichten wird vom hydrophoben Effekt angetrieben | 345 | ||
9.2.2 Lipiddoppelschichten besitzen flüssigartige Eigenschaften | 346 | ||
9.3 Membranproteine | 349 | ||
9.3.1 Integrale Membranproteine treten mit hydrophoben Lipiden in Wechselwirkung | 349 | ||
9.3.2 Lipidgebundene Proteine sind an der Lipiddoppelschicht verankert | 354 | ||
9.3.3 Periphere Proteine verbinden sich locker mit Membranen | 357 | ||
9.4 Membranstruktur und -aufbau | 357 | ||
9.4.1 Das Flüssig-Mosaik-Modell trägt der Lateraldiffusion Rechnung | 357 | ||
9.4.2 Das Membranskelett unterstützt die Festlegung der Zellgestalt | 360 | ||
9.4.3 Membranlipide sind asymmetrisch verteilt | 362 | ||
9.4.4 Der Sekretionsweg erzeugt sezernierte und Transmembranproteine | 366 | ||
9.4.5 Intrazelluläre Vesikel transportieren Proteine | 370 | ||
9.4.6 Proteine vermitteln die Fusion von Vesikeln | 375 | ||
Kapitel 10 Membrantransport | 387 | ||
10.1 Thermodynamik des Transports | 387 | ||
10.2 Passiv vermittelter Transport | 389 | ||
10.2.1 Ionophore transportieren Ionen durch Membranen | 389 | ||
10.2.2 Porine enthalten ?-Fässer | 391 | ||
10.2.3 Ionenkanäle sind hochselektiv | 392 | ||
10.2.4 Aquaporine ermöglichen den Wassertransport durch die Membran | 399 | ||
10.2.5 Transportproteine wechseln zwischen zwei Konformationen | 403 | ||
10.3 Aktiver Transport | 405 | ||
10.3.1 (Na+-K+)-ATPase transportiert Ionen in entgegengesetzte Richtungen | 406 | ||
10.3.2 Ca2+-ATPase pumpt Ca2+-Ionen aus dem Cytosol hinaus | 408 | ||
10.3.3 ABC-Transporter sind für die Arzneimittelresistenz verantwortlich | 410 | ||
10.3.4 Ionengradientgetriebener aktiver Transport | 412 | ||
Teil III Enzyme | 421 | ||
Kapitel 11 Enzymatische Katalyse | 423 | ||
11.1 Allgemeine Eigenschaften von Enzymen | 424 | ||
11.1.1 Enzyme werden nach der Art der katalysierten Reaktion eingeteilt | 425 | ||
11.1.2 Enzyme wirken auf spezifische Substrate | 426 | ||
11.1.3 Einige Enzyme benötigen Cofaktoren | 427 | ||
11.2 Aktivierungsenergie und Reaktionsverlauf | 429 | ||
11.3 Katalysemechanismen | 431 | ||
11.3.1 Säure-Base-Katalyse tritt bei Protonübertragung auf | 432 | ||
11.3.2 Kovalente Katalyse benötigt in der Regel ein Nucleophil | 436 | ||
11.3.3 Metallionen-Cofaktoren wirken als Katalysatoren | 437 | ||
11.3.4 Katalyse durch Nachbargruppen- und Orientierungseffekte | 438 | ||
11.3.5 Enzyme katalysieren Reaktionen vorrangig durch Bindung des Übergangszustands | 440 | ||
11.4 Lysozym | 442 | ||
11.4.1 Das aktive Zentrum des Lysozyms wurde durch Molekülmodellbau bestimmt | 443 | ||
11.4.2 Die Lysozymreaktion läuft über kovalente Zwischenstufen | 444 | ||
11.5 Serinproteasen | 449 | ||
11.5.1 Die Aminosäurereste, die das aktive Zentrum bilden, wurden durch chemische Markierung identifiziert | 449 | ||
11.5.2 Mittels Röntgenstrukturanalyse erhält man Informationen zur Katalyse, Substratspezifität und Evolution | 450 | ||
11.5.3 Serinproteasen verwenden mehrere Katalysemechanismen | 454 | ||
11.5.4 Zymogene sind inaktive Vorstufen von Enzymen | 460 | ||
Kapitel 12 Enzymkinetik, Hemmung und Regulation | 469 | ||
12.1 Reaktionskinetik | 469 | ||
12.1.1 Die chemische Kinetik wird durch Geschwindigkeitsgleichungen beschrieben | 470 | ||
12.1.2 Die Enzymkinetik folgt oft der Michaelis-Menten-Gleichung | 472 | ||
12.1.3 Aus den kinetischen Daten können Vmax und KM ermittelt werden | 477 | ||
12.1.4 Bisubstratreaktionen folgen einer von mehreren Geschwindigkeitsgleichungen | 480 | ||
12.1.5 Bisubstratmechanismen können durch kinetische Messungen unterschieden werden | 482 | ||
12.2 Enzymhemmung | 482 | ||
12.2.1 Kompetitive Hemmung beinhaltet Bindung des Inhibitors an die Substratbindungsstelle des Enzyms | 483 | ||
12.2.2 Unkompetitive Hemmung beinhaltet die Bindung des Inhibitors an den Enzym-Substrat-Komplex | 490 | ||
12.2.3 Gemischte Hemmung beinhaltet die Bindung des Inhibitors sowohl an das freie Enzym als auch an den Enzym-Substrat-Komplex | 491 | ||
12.3 Regulation der Enzymaktivität | 492 | ||
12.3.1 Allosterische Kontrolle durch Bindung an einer anderen Stelle als dem aktiven Zentrum | 493 | ||
12.3.2 Kontrolle durch kovalente Modifikation beinhaltet in der Regel Proteinphosphorylierung | 498 | ||
12.4 Arzneistoffentwicklung (Drug Design) | 502 | ||
12.4.1 Die Arzneistoffentwicklung bedient sich verschiedener Techniken | 503 | ||
12.4.2 Die Bioverfügbarkeit eines Arzneistoffes hängt davon ab, wie er resorbiert und im Körper transportiert wird | 504 | ||
12.4.3 Klinische Prüfungen geben Aufschluss über Wirksamkeit und Sicherheit | 505 | ||
12.4.4 An Arzneimittelnebenwirkungen sind häufig die Cytochrome P450 beteiligt | 507 | ||
Kapitel 13 Biochemische Signale | 517 | ||
13.1 Hormone | 517 | ||
13.1.1 Die Hormone der Pankreasinselzellen (Langerhans-Inseln) steuern den Brennstoffmetabolismus | 519 | ||
13.1.2 Adrenalin und Noradrenalin bereiten den Körper auf eine Reaktion vor | 519 | ||
13.1.3 Steroidhormone regulieren vielfältige Stoffwechsel- und Sexualvorgänge | 522 | ||
13.1.4 Das Wachstumshormon bindet an Rezeptoren im Muskel, Knochen und Knorpel | 523 | ||
13.2 Rezeptor-Tyrosinkinasen | 525 | ||
13.2.1 Rezeptor-Tyrosinkinasen übermitteln Signale durch die Zellmembran | 526 | ||
13.2.2 Kinasekaskaden geben Signale an den Zellkern weiter | 530 | ||
13.2.3 Manche Rezeptoren sind mit Nichtrezeptor-Tyrosinkinasen verknüpft | 535 | ||
13.2.4 Proteinphosphatasen sind selber Signalproteine | 539 | ||
13.3 Heterotrimere G-Proteine | 542 | ||
13.3.1 G-Proteingekoppelte Rezeptoren enthalten sieben Transmembranhelices | 543 | ||
13.3.2 Heterotrimere G-Proteine dissoziieren bei Aktivierung | 545 | ||
13.3.3 Die Adenylatcyclase synthetisiert cAMP, um die Proteinkinase A zu aktivieren | 547 | ||
13.3.4 Phosphodiesterasen begrenzen die Aktivität des Second Messengers | 552 | ||
13.4 Der Phosphatidylinositolweg | 553 | ||
13.4.1 Bei Bindung des Liganden werden im Cytoplasma die Second Messenger IP3 und Ca2+ freigesetzt | 554 | ||
13.4.2 Calmodulin ist ein durch Ca2+-Ionen aktivierter Schalter | 555 | ||
13.4.3 DAG ist ein fettlöslicher Second Messenger, der die Proteinkinase C aktiviert | 558 | ||
13.4.4 Nachwort: Komplexe Systeme haben emergente Eigenschaften | 559 | ||
Teil IV Metabolismus | 567 | ||
Kapitel 14 Einführung in den Stoffwechsel | 569 | ||
14.1 Allgemeine Einführung in den Stoffwechsel | 569 | ||
14.1.1 Ernährung umfasst Nahrungsaufnahme und -verwendung | 570 | ||
14.1.2 Vitamine und Mineralien unterstützen Stoffwechselreaktionen | 571 | ||
14.1.3 Stoffwechselwege stellen eine Abfolge von enzymatischen Reaktionen dar | 572 | ||
14.1.4 Die Thermodynamik bestimmt die Richtung und Regulationsmöglichkeiten von Stoffwechselwegen | 576 | ||
14.1.5 Kontrolle des Stoffwechselflusses | 578 | ||
14.2 Energiereiche Verbindungen | 580 | ||
14.2.1 ATP weist ein hohes Phosphorylgruppenübertragungspotential auf | 581 | ||
14.2.2 Gekoppelte Reaktionen ermöglichen endergone Prozesse | 583 | ||
14.2.3 Andere phosphorylierte Verbindungen haben ein hohes Phosphorylgruppenübertragungspotential | 586 | ||
14.2.4 Nucleosidtriphosphate sind frei ineinander umwandelbar | 588 | ||
14.2.5 Thioester sind energiereiche Verbindungen | 589 | ||
14.3 Redoxreaktionen (Reduktions-Oxidations-Reaktionen) | 591 | ||
14.3.1 NAD+ und FAD sind Elektronenträger | 591 | ||
14.3.2 Die Nernst’sche Gleichung beschreibt Redoxreaktionen | 592 | ||
14.3.3 Messung von Reduktionspotential-differenzen erlaubt eine Aussage zur Spontaneität einer Reaktion | 594 | ||
14.4 Experimentelle Ansätze zur Untersuchung von Stoffwechselvorgängen | 597 | ||
14.4.1 Nachweis von Stoffwechselvorgängen | 598 | ||
14.4.2 Stoffwechselwege werden durch gezielte Störungen aufgeklärt | 600 | ||
14.4.3 Die Systembiologie wird zur Untersuchung des Stoffwechsels herangezogen | 601 | ||
Kapitel 15 Glucose-Katabolismus | 611 | ||
15.1 Übersicht über die Glykolyse | 613 | ||
15.2 Die einzelnen Reaktionsschritte der Glykolyse | 615 | ||
15.2.1 Hexokinase: Verbrauch des ersten ATP | 615 | ||
15.2.2 Glucosephosphat-Isomerase wandelt Glucose-6-phosphat in Fructose-6-phosphat um | 617 | ||
15.2.3 Phosphofructokinase: Verbrauch des zweiten ATP | 617 | ||
15.2.4 Aldolase wandelt eine Verbindung mit sechs Kohlenstoffatomen in zwei Verbindungen mit drei Kohlenstoffatomen um | 618 | ||
15.2.5 Triosephosphat-Isomerase wandelt Dihydroxyacetonphosphat und Glycerinaldehyd-3-phosphat ineinander um | 620 | ||
15.2.6 Glycerinaldehyd-3-phosphat-Dehydrogenase: Bildung des ersten energiereichen Zwischenprodukts | 623 | ||
15.2.7 Phosphoglycerat-Kinase: Produktion des ersten ATP | 625 | ||
15.2.8 Phosphoglycerat-Mutase wandelt 3-Phosphoglycerat und 2-Phosphoglycerat ineinander um | 627 | ||
15.2.9 Enolase: Bildung des zweiten energiereichen Zwischenprodukts | 628 | ||
15.2.10 Pyruvatkinase: Produktion des zweiten ATP | 630 | ||
15.3 Gärung: Der anaerobe Weg des Pyruvats | 632 | ||
15.3.1 Milchsäuregärung setzt Pyruvat zu Lactat um | 633 | ||
15.3.2 Alkoholische Gärung setzt Pyruvat zu Ethanol und CO2 um | 634 | ||
15.3.3 Vitamin B1-Mangel führt zu Beriberi und dem Wernicke-Korsakoff-Syndrom | 637 | ||
15.3.4 Die Gärung ist energetisch günstig | 638 | ||
15.4 Kontrolle der Glykolyse | 638 | ||
15.4.1 Phosphofructokinase: Das Schlüsselenzym für die Flusskontrolle der Glykolyse im Muskel | 640 | ||
15.4.2 Der Substratkreislauf übernimmt die Feineinstellung der Flusskontrolle | 643 | ||
15.5 Stoffwechsel von anderen Hexosen als Glucose | 645 | ||
15.5.1 Fructose wird zu Fructose-6-phosphat oder Glycerinaldehyd-3-phosphat umgesetzt | 645 | ||
15.5.2 Galactose wird zu Glucose-6-phosphat umgesetzt | 648 | ||
15.5.3 Mannose wird zu Fructose-6-phosphat umgesetzt | 650 | ||
15.6 Der Pentosephosphatweg | 650 | ||
15.6.1 Stufe 1: Oxidation unter Bildung von NADPH und Ribulose-5-phosphat | 652 | ||
15.6.2 Stufe 2: Isomerisierung und Epimerisierung von Ribulose-5-phosphat | 653 | ||
15.6.3 Stufe 3: Reaktionen zur Knüpfung und Spaltung von Kohlenstoff-Kohlenstoff-Bindungen | 653 | ||
15.6.4 Transketolase katalysiert die Übertragung von C2-Einheiten | 654 | ||
15.6.5 Transaldolase katalysiert die Übertragung von C3-Einheiten | 655 | ||
15.6.6 Kontrollmechanismen für den Pentosephosphatweg sind wichtig | 656 | ||
Kapitel 16 Glykogenstoffwechsel und Gluconeogenese | 665 | ||
16.1 Glykogenabbau | 666 | ||
16.1.1 Glykogen-Phosphorylase baut Glykogen zu Glucose-1-phosphat ab | 668 | ||
16.1.2 Das Glykogenentzweigungsenzym wirkt als Glucosyltransferase | 671 | ||
16.1.3 Phosphoglucomutase wandelt Glucose-1-phosphat und Glucose-6-phosphat ineinander um | 672 | ||
16.2 Glykogensynthese | 674 | ||
16.2.1 UDP-Glucose-Pyrophosphorylase aktiviert Glucosyleinheiten | 676 | ||
16.2.2 Glykogen-Synthase verlängert die Glykogenketten | 677 | ||
16.2.3 Das Glykogen-Verzweigungsenzym (branching enzyme) überträgt Segmente, die aus sieben Glykogenmolekülen bestehen | 678 | ||
16.3 Kontrolle des Glykogenstoffwechsels | 679 | ||
16.3.1 Direkte allosterische Kontrolle von Glykogen-Phosphorylase und Glykogen-Synthase | 680 | ||
16.3.2 Glykogen-Phosphorylase und Glykogen-Synthase werden durch kovalente Modifikation kontrolliert | 681 | ||
16.3.3 Phosphorylase-Kinase wird durch Phosphorylierung und Ca2+ aktiviert | 683 | ||
16.3.4 Der Glykogenstoffwechsel unterliegt der hormonellen Kontrolle | 686 | ||
16.4 Gluconeogenese | 689 | ||
16.4.1 Pyruvat wird in zwei Schritten zu Phosphoenolpyruvat umgewandelt | 690 | ||
16.4.2 Hydrolytische Reaktionen umgehen irreversible Glykolysereaktionen | 693 | ||
16.4.3 Gluconeogenese und Glykolyse sind unabhängig voneinander reguliert | 695 | ||
16.5 Biosynthesewege für andere Kohlenhydrate | 697 | ||
Kapitel 17 Citratcyclus | 707 | ||
17.1 Überblick | 708 | ||
17.2 Synthese von Acetyl-Coenzym A | 711 | ||
17.2.1 Die Pyruvat-Dehydrogenase ist ein Multienzymkomplex | 711 | ||
17.2.2 Der Pyruvat-Dehydrogenase-Komplex katalysiert fünf Reaktionen | 713 | ||
17.3 Die Enzyme des Citratcyclus | 719 | ||
17.3.1 Die Citrat-Synthase fügt eine Acetylgruppe an Oxalacetat | 719 | ||
17.3.2 Aconitase wandelt Citrat und Isocitrat ineinander um | 720 | ||
17.3.3 NAD+-abhängige Isocitrat-Dehydrogenase setzt CO2 frei | 722 | ||
17.3.4 ?-Ketoglutarat-Dehydrogenase ähnelt Pyruvat-Dehydrogenase | 723 | ||
17.3.5 Succinyl-CoA-Synthetase produziert GTP | 723 | ||
17.3.6 Succinat-Dehydrogenase erzeugt FADH2 | 725 | ||
17.3.7 Fumarase erzeugt Malat | 726 | ||
17.3.8 Malat-Dehydrogenase regeneriert Oxalacetat | 726 | ||
17.4 Regulation des Citratcyclus | 727 | ||
17.4.1 Regulation der Pyruvat-Dehydrogenase durch Produkthemmung und kovalente Modifikation | 728 | ||
17.4.2 Die drei geschwindigkeits-bestimmenden Enzyme des Citratcyclus | 729 | ||
17.5 Mit dem Citratcyclus verbundene Reaktionen | 732 | ||
17.5.1 Stoffwechselwege, die Intermediate des Citratcyclus verbrauchen | 732 | ||
17.5.2 Reaktionen, die Intermediate des Citratcyclus auffüllen | 734 | ||
17.5.3 Der Glyoxylatcyclus und der Citratcyclus haben einige Schritte gemeinsam | 735 | ||
Kapitel 18 Elektronentransport und oxidative Phosphorylierung | 745 | ||
18.1 Das Mitochondrion | 746 | ||
18.1.1 Mitochondrien besitzen eine stark gefaltete innere Membran | 747 | ||
18.1.2 Ionen und Metabolite gelangen über Transportsysteme in die Mitochondrien | 748 | ||
18.2 Elektronentransport | 751 | ||
18.2.1 Der Elektronentransport ist ein exergoner Vorgang | 751 | ||
18.2.2 Die Reaktionsfolge des Elektronentransports | 752 | ||
18.2.3 Komplex I empfängt Elektronen von NADH | 755 | ||
18.2.4 Komplex II überträgt Elektronen auf Coenzym Q | 761 | ||
18.2.5 Komplex III transloziert Protonen über den Q-Cyclus | 764 | ||
18.2.6 Komplex IV reduziert Sauerstoff zu Wasser | 769 | ||
18.3 Oxidative Phosphorylierung | 772 | ||
18.3.1 Die chemiosmotische Theorie verknüpft den Elektronentransport mit der ATP-Synthese | 773 | ||
18.3.2 Die ATP-Synthase wird durch den Fluss der Protonen angetrieben | 777 | ||
18.3.3 Die F1-Komponente hat eine pseudodreizählige Symmetrie | 777 | ||
18.3.4 Der P/O-Quotient setzt die Menge des hergestellten ATPs in Bezug zur Menge des reduzierten Sauerstoffs in Bezug | 783 | ||
18.3.5 Entkopplung der oxidativen Phosphorylierung vom Elektronentransport | 784 | ||
18.4 Kontrolle des oxidativen Stoffwechsels | 786 | ||
18.4.1 Die Geschwindigkeit der oxidativen Phosphorylierung hängt von den ATP- und NADH-Konzentrationen ab | 786 | ||
18.4.2 Aerober Stoffwechsel hat einige Nachteile | 788 | ||
Kapitel 19 Photosynthese | 799 | ||
19.1 Chloroplasten | 800 | ||
19.1.1 Aufbau der Chloroplasten | 800 | ||
19.1.2 Lichtabsorbierende Pigmente | 801 | ||
19.2 Die Lichtreaktion | 805 | ||
19.2.1 Wechselwirkung von Licht und Materie | 805 | ||
19.2.2 Elektronentransport in photosynthetisch aktiven Bakterien | 806 | ||
19.2.3 Der Zwei-Zentren-Elektronentransport ist ein linearer Weg, der O2 und NADPH erzeugt | 810 | ||
19.2.4 Der Protonengradient treibt die ATP-Synthese durch Photophosphorylierung an | 821 | ||
19.3 Die Dunkelreaktion | 824 | ||
19.3.1 Der Calvin-Cyclus fixiert CO2 | 824 | ||
19.3.2 Die Produkte des Calvin-Cyclus werden in Stärke, Saccharose und Cellulose umgewandelt | 828 | ||
19.3.3 Der Calvin-Cyclus wird indirekt durch Licht kontrolliert | 830 | ||
19.3.4 Die Photorespiration konkurriert mit der Photosynthese | 832 | ||
Kapitel 20 Lipidstoffwechsel | 841 | ||
20.1 Verdauung, Resorption und Transport von Lipiden | 841 | ||
20.1.1 Bevor sie absorbiert werden, werden Triacylglycerine verdaut | 842 | ||
20.1.2 Lipide werden als Lipoproteine transportiert | 844 | ||
20.2 Fettsäureoxidation | 850 | ||
20.2.1 Fettsäuren werden durch Anheftung an Coenzym A aktiviert | 851 | ||
20.2.2 Carnitin transportiert Acylgruppen durch die Mitochondrienmembran | 852 | ||
20.2.3 ?-Oxidation baut Fettsäuren zu Acetyl-CoA ab | 853 | ||
20.2.4 Die Oxidation von ungesättigten Fettsäuren benötigt zusätzliche Enzyme | 857 | ||
20.2.5 Die Oxidation von Fettsäuren mit ungerader Kettenlänge erzeugt Propionyl-CoA | 859 | ||
20.2.6 Die ?-Oxidation in Peroxisomen unterscheidet sich von der ?-Oxidation in Mitochondrien | 866 | ||
20.3 Ketonkörper | 867 | ||
20.4 Fettsäurebiosynthese | 869 | ||
20.4.1 Acetyl-CoA aus den Mitochondrien muss ins Cytosol transportiert werden | 870 | ||
20.4.2 Acetyl-CoA-Carboxylase produziert Malonyl-CoA | 871 | ||
20.4.3 Fettsäure-Synthase katalysiert sieben Reaktionen | 872 | ||
20.4.4 Fettsäuren können verlängert und Doppelbindungen eingefügt werden | 878 | ||
20.4.5 Fettsäuren können zur Bildung von Triacylglycerinen verestert werden | 879 | ||
20.5 Regulation des Fettsäurestoffwechsels | 881 | ||
20.6 Synthese von Membranlipiden | 883 | ||
20.6.1 Glycerophospholipide werden aus Intermediaten der Triacylglycerinsynthese aufgebaut | 884 | ||
20.6.2 Sphingolipide werden aus Palmitoyl-CoA und Serin aufgebaut | 888 | ||
20.6.3 C20-Fettsäuren sind die Vorstufen der Prostaglandine | 890 | ||
20.7 Cholesterinstoffwechsel | 891 | ||
20.7.1 Cholesterinbiosynthese aus Acetyl-CoA | 892 | ||
20.7.2 HMG-CoA-Reduktase kontrolliert die Syntheserate von Cholesterin | 897 | ||
20.7.3 Ein anomaler Cholesterintransport führt zu Atherosklerose | 899 | ||
Kapitel 21 Aminosäuremetabolismus | 909 | ||
21.1 Intrazellulärer Proteinabbau | 909 | ||
21.1.1 Lysosomaler Abbau | 910 | ||
21.1.2 Ubiquitin markiert Proteine für den Abbau | 910 | ||
21.1.3 Das Proteasom entfaltet und hydrolysiert ubiquitinierte Polypeptide | 912 | ||
21.2 Aminosäuredesaminierung | 915 | ||
21.2.1 Transaminasen verwenden PLP zur Übertragung von Aminogruppen | 916 | ||
21.2.2 Glutamat kann oxidativ desaminiert werden | 920 | ||
21.3 Der Harnstoffcyclus | 921 | ||
21.3.1 Der Harnstoffcyclus wird von fünf Enzymen bewerkstelligt | 921 | ||
21.3.2 Der Harnstoffcyclus wird durch die Substratverfügbarkeit reguliert | 925 | ||
21.4 Aminosäureabbau | 926 | ||
21.4.1 Alanin, Cystein, Glycin, Serin und Threonin werden zu Pyruvat abgebaut | 926 | ||
21.4.2 Asparagin und Aspartat werden zu Oxalacetat abgebaut | 930 | ||
21.4.3 Arginin, Glutamat, Glutamin, Histidin und Prolin werden zu ?-Ketoglutarat abgebaut | 930 | ||
21.4.4 Methionin, Threonin, Isoleucin und Valin werden zu Succinyl-CoA abgebaut | 932 | ||
21.4.5 Leucin und Lysin werden zu Acetoacetat und/oder Acetyl-CoA abgebaut | 938 | ||
21.4.6 Tryptophan wird zu Alanin und Acetoacetat abgebaut | 938 | ||
21.4.7 Phenylalanin und Tyrosin werden zu Fumarat und Acetoacetat abgebaut | 940 | ||
21.5 Aminosäurebiosynthese | 942 | ||
21.5.1 Biosynthese der nicht essentiellen Aminosäuren aus häufigen Metaboliten | 944 | ||
21.5.2 Biosynthese der essentiellen Aminosäuren in Pflanzen und Mikroorganismen | 949 | ||
21.6 Andere Produkte des Aminosäurestoffwechsels | 954 | ||
21.6.1 Häm wird aus Glycin und Succinyl-CoA synthetisiert | 955 | ||
21.6.2 Aminosäuren sind Vorstufen für physiologisch wirksame Amine | 959 | ||
21.6.3 Stickstoffmonoxid entsteht aus Arginin | 961 | ||
21.7 Stickstofffixierung | 962 | ||
21.7.1 Nitrogenase reduziert N2 zu NH3 | 963 | ||
21.7.2 Fixierter Stickstoff wird zu biologischen Molekülen assimiliert | 967 | ||
Kapitel 22 Energiestoffwechsel der Säuger: Vernetzung und Regulation | 975 | ||
22.1 Spezialisierung von Organen | 975 | ||
22.1.1 Das Gehirn benötigt eine ständige Versorgung mit Glucose | 977 | ||
22.1.2 Der Muskel verwendet Glucose, Fettsäuren und Ketonkörper | 979 | ||
22.1.3 Fettsäuren und Hormone werden vom Fettgewebe gespeichert und freigesetzt | 981 | ||
22.1.4 Die Leber ist die zentrale Schaltstation für den Stoffwechsel des Körpers | 981 | ||
22.1.5 Die Niere filtert Abfallprodukte aus dem Blut und hält dessen pH-Wert konstant | 983 | ||
22.1.6 Das Blut transportiert Metabolite über Stoffwechselcyclen zwischen Organen | 984 | ||
22.2 Hormonelle Kontrolle des Metabolismus der Energieträger im Körper | 985 | ||
22.2.1 Die Freisetzung von Insulin wird durch Glucose ausgelöst | 986 | ||
22.2.2 Glucagon und Catecholamine wirken Insulin entgegen | 988 | ||
22.3 Stoffwechselhomöostase: Die Regulation von Energiestoffwechsel, Appetit und Körpergewicht | 991 | ||
22.3.1 Die AMP-abhängige Proteinkinase ist die Brennstoffanzeige der Zelle | 992 | ||
22.3.2 Adipocyten und andere Gewebe helfen bei der Regelung des Brennstoffstoffwechsels und des Appetits | 994 | ||
22.3.3 Der Energieaufwand kann durch die adaptive Thermogenese gesteuert werden | 996 | ||
22.4 Störungen im Energiestoffwechsel | 997 | ||
22.4.1 Hungern führt zu Stoffwechselanpassungen | 997 | ||
22.4.2 Ein hoher Blutzuckerspiegel ist charakteristisch bei Diabetes mellitus | 1000 | ||
22.4.3 Fettleibigkeit (Obesitas) wird in der Regel durch eine maßlose Nahrungsaufnahme verursacht | 1004 | ||
22.4.4 Stoffwechsel bei Krebs | 1005 | ||
Teil V Genexpression und Replikation | 1013 | ||
Kapitel 23 Nucleotidmetabolismus | 1015 | ||
23.1 Synthese von Purinribonucleotiden | 1015 | ||
23.1.1 Purinsynthese ergibt Inosinmonophosphat | 1017 | ||
23.1.2 IMP wird in Adenosin- und Guanosinribonucleotide umgewandelt | 1019 | ||
23.1.3 Biosynthese von Purinnucleotiden wird in mehreren Schritten reguliert | 1021 | ||
23.1.4 Rückgewinnung von Purinen | 1022 | ||
23.2 Synthese von Pyrimidinribonucleotiden | 1023 | ||
23.2.1 Synthese von UMP erfolgt in sechs Schritten | 1024 | ||
23.2.2 UMP wird in UTP und CTP umgewandelt | 1026 | ||
23.2.3 Die Biosynthese der Pyrimidinnucleotide wird über die ATCase oder über die Carbamoylphosphat-Synthetase II reguliert | 1026 | ||
23.3 Bildung von Desoxyribonucleotiden | 1027 | ||
23.3.1 Die Ribonucleotid-Reduktase wandelt Ribonucleotide in Desoxyribonucleotide um | 1028 | ||
23.3.2 dUMP wird methyliert und es entsteht Thymin | 1033 | ||
23.4 Nucleotidabbau | 1038 | ||
23.4.1 Katabolismus der Purine erzeugt Harnsäure | 1038 | ||
23.4.2 Manche Tiere bauen Harnsäure ab | 1042 | ||
23.4.3 Pyrimidine werden zu Malonyl-CoA und Methylmalonyl-CoA abgebaut | 1043 | ||
Kapitel 24 Struktur von Nucleinsäuren | 1051 | ||
24.1 Die DNA-Helix | 1052 | ||
24.1.1 DNA kann verschiedene Konformationen annehmen | 1052 | ||
24.1.2 DNA hat eine begrenzte Flexibilität | 1058 | ||
24.1.3 DNA kann superspiralisiert sein | 1060 | ||
24.1.4 Topoisomerasen verändern die DNA-Superspiralisierung | 1063 | ||
24.2 Strukturstabilisierende Kräfte bei Nucleinsäuren | 1069 | ||
24.2.1 Nucleinsäuren werden durch Basenpaarung, durch Stapel-wechselwirkungen und durch Ionenwechselwirkungen stabilisiert | 1069 | ||
24.2.2 DNA kann Denaturierung und Renaturierung erfahren | 1072 | ||
24.2.3 RNA-Strukturen sind hoch variabel | 1073 | ||
24.3 Fraktionierung von Nucleinsäuren | 1078 | ||
24.3.1 Nucleinsäuren können mithilfe der Chromatographie gereinigt werden | 1078 | ||
24.3.2 Elektrophorese trennt Nucleinsäuren entsprechend ihrer Größe | 1078 | ||
24.4 DNA-Protein-Wechselwirkungen | 1081 | ||
24.4.1 Restriktionsendonucleasen verformen DNA bei der Bindung | 1082 | ||
24.4.2 Prokaryotische Repressoren beinhalten oft eine DNA-bindende Helix | 1084 | ||
24.4.3 Eukaryotische Transkriptionsfaktoren können Zinkfinger oder Leucinzipper enthalten | 1087 | ||
24.5 Eukaryotische Chromosomenstruktur | 1092 | ||
24.5.1 DNA spiralisiert sich um Histone und bildet dabei Nucleosomen | 1092 | ||
24.5.2 Chromatin bildet hochgeordnete Strukturen | 1095 | ||
Kapitel 25 DNA-Replikation, DNA-Reparatur und Rekombination | 1105 | ||
25.1 DNA-Replikation: Ein Überblick | 1106 | ||
25.2 DNA-Replikation in Prokaryoten | 1108 | ||
25.2.1 DNA-Polymerasen fügen die richtig gepaarten Nucleotide an | 1109 | ||
25.2.2 Für die Initiation der Replikation sind eine Helicase und eine Primase erforderlich | 1114 | ||
25.2.3 Synthese von Leit- und Folgestrang erfolgt gleichzeitig | 1117 | ||
25.2.4 Die Replikation stoppt an spezifischen Stellen | 1121 | ||
25.2.5 Genauigkeit der Replikation | 1123 | ||
25.3 Eukaryotische DNA-Replikation | 1124 | ||
25.3.1 Eukaryoten verwenden verschiedene DNA-Polymerasen | 1124 | ||
25.3.2 Die Replikation der eukaryotischen DNA beginnt an mehreren Startpunkten | 1127 | ||
25.3.3 Telomerase verlängert die Chromosomenenden | 1128 | ||
25.4 DNA-Schäden | 1131 | ||
25.4.1 Umweltfaktoren und chemische Agenzien erzeugen Mutationen | 1131 | ||
25.4.2 Viele Mutagene sind Carcinogene | 1134 | ||
25.5 DNA-Reparatur | 1135 | ||
25.5.1 Manche Schäden können direkt repariert werden | 1135 | ||
25.5.2 Die Basenexcisionsreparatur erfordert eine Glykosylase | 1136 | ||
25.5.3 Die Nucleotidexcisionsreparatur schneidet einen Abschnitt eines DNA-Strangs aus | 1138 | ||
25.5.4 Fehlpaarungsreparatur korrigiert Replikationsfehler | 1139 | ||
25.5.5 Manche DNA-Reparaturmechanismen führen Fehler ein | 1140 | ||
25.6 Rekombination | 1142 | ||
25.6.1 Die homologe Rekombination bezieht mehrere Proteinkomplexe mit ein | 1142 | ||
25.6.2 DNA kann durch Rekombination repariert werden | 1150 | ||
25.6.3 CRISPR-CAS, ein System zum Editieren und zur Regulation von Genomen | 1152 | ||
25.6.4 Die Transposition gruppiert DNA-Abschnitte um | 1157 | ||
Kapitel 26 Transkription und RNA-Prozessierung | 1169 | ||
26.1 Prokaryotische RNA-Transkription | 1169 | ||
26.1.1 Die RNA-Polymerase ähnelt anderen Polymerasen | 1170 | ||
26.1.2 Die Transkription beginnt an einem Promotor | 1173 | ||
26.1.3 Die RNA-Kette wächst vom 5?- zum 3?-Ende | 1176 | ||
26.1.4 Die Transkription stoppt an spezifischen Stellen | 1178 | ||
26.2 Transkription in Eukaryoten | 1181 | ||
26.2.1 Eukaryotische RNA-Polymerasen | 1182 | ||
26.2.2 Jede Polymerase erkennt einen anderen Promotortyp | 1188 | ||
26.2.3 Transkriptionsfaktoren sind für den Start der Transkription erforderlich | 1190 | ||
26.3 Posttranskriptionale Prozessierung | 1197 | ||
26.3.1 An Messenger-RNAs wird eine 5?-Kappe (Cap) und ein 3?-Schwanz geheftet | 1197 | ||
26.3.2 Beim Spleißen werden Introns aus eukaryotischen Genen entfernt | 1199 | ||
26.3.3 Ribosomale RNA-Vorläufer können geschnitten, modifiziert und gespleißt werden | 1211 | ||
26.3.4 Prozessierung von Transfer-RNAs durch Nucleotidentfernung, Addition und Modifikation | 1215 | ||
Kapitel 27 Proteinbiosynthese | 1223 | ||
27.1 Der genetische Code | 1223 | ||
27.1.1 Codons sind Tripletts, die sequentiell gelesen werden | 1224 | ||
27.1.2 Die Entschlüsselung des genetischen Codes | 1225 | ||
27.1.3 Der genetische Code ist degeneriert und nicht willkürlich | 1227 | ||
27.2 Transfer-RNA und ihre Aminoacylierung | 1229 | ||
27.2.1 Alle tRNAs besitzen ähnliche Strukturen | 1230 | ||
27.2.2 Aminoacyl-tRNA-Synthetasen | 1233 | ||
27.2.3 Die meisten tRNAs erkennen nicht nur ein Codon | 1237 | ||
27.3 Ribosomen | 1240 | ||
27.3.1 Das prokaryotische Ribosom besteht aus zwei Untereinheiten | 1240 | ||
27.3.2 Das eukaryotische Ribosom ist größer und komplexer aufgebaut | 1246 | ||
27.4 Translation | 1248 | ||
27.4.1 Die Ketteninitiation erfordert eine Initiator-tRNA und Initiationsfaktoren | 1250 | ||
27.4.2 Das Ribosom dechiffriert die mRNA, katalysiert die Bildung der Peptidbindung und geht dann zum nächsten Codon weiter | 1256 | ||
27.4.3 Freisetzungsfaktoren beenden die Translation | 1269 | ||
27.5 Posttranslationale Bearbeitung | 1272 | ||
27.5.1 Ribosomenassoziierte Chaperone unterstützen die Proteinfaltung | 1272 | ||
27.5.2 Neu synthetisierte Proteine können kovalent modifiziert werden | 1274 | ||
Kapitel 28 Regulation der Genexpression | 1285 | ||
28.1 Organisation des Genoms | 1285 | ||
28.1.1 Die Anzahl der Gene variiert zwischen Organismen | 1286 | ||
28.1.2 Gencluster | 1290 | ||
28.1.3 Eukaryotische Genome enthalten repetitive Sequenzen | 1292 | ||
28.2 Regulation der prokaryotischen Genexpression | 1295 | ||
28.2.1 Das lac-Operon wird vom lac-Repressor kontrolliert | 1296 | ||
28.2.2 Katabolitrepression: ein Beispiel für Genaktivierung | 1300 | ||
28.2.3 Attenuierung reguliert die Transkriptionstermination | 1302 | ||
28.2.4 Riboswitches sind metabolitregistrierende RNAs | 1305 | ||
28.3 Regulation der eukaryotischen Genexpression | 1307 | ||
28.3.1 Chromatinstruktur und Genexpression | 1307 | ||
28.3.2 Eukaryoten enthalten mehrere Transkriptionsaktivatoren | 1321 | ||
28.3.3 Posttranskriptionale Kontrollmechanismen | 1328 | ||
28.3.4 Antikörpervielfalt entsteht durch somatische Rekombination und Hypermutation | 1337 | ||
28.4 Zellcyclus, Krebs, Apoptose und Entwicklung | 1341 | ||
28.4.1 Der Zellcyclus ist streng reglementiert | 1341 | ||
28.4.2 Tumorsuppressoren verhindern Krebs | 1343 | ||
28.4.3 Apoptose ist ein geordneter Vorgang | 1347 | ||
28.4.4 Molekulare Grundlagen der Entwicklung | 1351 | ||
Glossar | 1365 | ||
Lösungen zu den Aufgaben | 1396 | ||
Stichwortverzeichnis | 1470 | ||
EULA | 1494 |